Qué es la prolina: comprensión de la prolina
La prolina es un aminoácido no esencial en el cuerpo humano. La prolina tiene tres formas: DL-prolina, L-prolina y D-prolina. La prolina a la que generalmente se hace referencia es L-prolina, un aminoácido natural que es un cristal columnar a temperatura ambiente. Se descompone rápidamente a 215-220 grados cuando se calienta. Es soluble en agua caliente y etanol, tiene un sabor ligeramente dulce y es higroscópico. Gira hacia la izquierda en una solución alcalina. [ ]D25-86.5 grados (agua), -60.4 grados (ácido clorhídrico 5N). Se encuentra en varias proteínas. Es un aminoácido moderadamente abundante en organismos planctónicos marinos y también está presente en agua de mar, partículas y sedimentos marinos.
Qué es la prolina: propiedades de la estructura de las proteínas
La estructura cíclica única de la cadena lateral de prolina le da a la prolina una excelente rigidez conformacional en comparación con otros aminoácidos. También afecta la tasa de formación de enlaces peptídicos entre la prolina y otros aminoácidos. Cuando la prolina está unida al grupo amida en un enlace peptídico, su nitrógeno no está unido a ningún hidrógeno, lo que significa que no puede donar enlaces de hidrógeno, pero puede aceptar enlaces de hidrógeno.
La formación de enlaces peptídicos con el Pro-tRNAPro entrante es mucho más lenta que con cualquier otro tRNA, lo cual es una característica general de los N-alquil aminoácidos. La formación del enlace peptídico entre el ARNt entrante y la cadena que termina en prolina también es lenta. La formación del enlace prolina-prolina es la más lenta.
La rigidez conformacional única de la prolina afecta la estructura secundaria de las proteínas cercanas a los residuos de prolina y puede explicar la mayor prevalencia de prolina en las proteínas bacterianas termófilas. La estructura secundaria de la proteína puede describirse mediante los ángulos diédricos φ, ψ y ω de la columna vertebral de la proteína. La estructura cíclica de la cadena lateral de prolina bloquea el ángulo φ en aproximadamente -65 grados.
La prolina puede actuar como un disruptor estructural en elementos de estructuras secundarias convencionales como hélices y láminas; sin embargo, la prolina también se encuentra comúnmente como el residuo x en una hélice y en los bordes de las hojas. El polvo de prolina lactobacillus también es común en los turnos (otra estructura secundaria), lo que ayuda a formar los turnos. Esto puede explicar el extraño hecho de que la prolina a menudo está expuesta al disolvente a pesar de tener una cadena lateral completamente apolar.
Las prolinas o hidroxiprolinas consecutivas pueden producir hélices de poliprolina, que son la principal estructura secundaria del colágeno. La hidroxilación de prolina aumenta significativamente la estabilidad conformacional del colágeno por la prolil hidroxilasa. Por lo tanto, la hidroxilación de prolina es un proceso bioquímico crucial para mantener los tejidos conectivos de los organismos superiores. Enfermedades graves como el escorbuto pueden ser causadas por defectos en esta hidroxilación, como mutaciones de la prolil hidroxilasa o la falta de cofactores esenciales del ácido ascórbico (vitamina C).